補體旁路（經典丨凝集素丨篩選）途徑ELISA檢測試劑盒，一網打盡！

補體系統(Complement system)是免疫系統的一個關鍵部分，由一組共同工作以保護身體免受感染并支持免疫反應的蛋白質組成。它在識別和消除病原體、促進炎癥以及促進細胞碎片清除中起著至關重要的作用。對補體系統的研究至關重要，首先，它有助于理解其與免疫系統其他組成部分的復雜相互作用，揭示免疫反應背后的機制。其次，研究補體系統有助于為各種免疫相關疾病和自身免疫疾病開發治療策略。特別是在Eculizumab和C1-INH成功引入之后，更多的補體基礎治療藥物已經獲得批準進入臨床試驗或使用。對補體系統的全面研究有助于推進免疫學的發展，為改善治療和預防一系列健康狀況鋪平了道路。

補體系統可通過三條既獨立又交叉的途徑被激活，即經典途徑（classical pathway）、凝集素/MBL途徑（lectin pathway）和旁路途徑（alternative pathway，也叫替代途徑）。

WIESLAB 功能性補體測定試劑盒是Svar Life Science提供的補體研究工具，它通過快速的基于ELISA的分析準確描述補體系統的三條途徑（經典途徑，凝集素途徑，旁路途徑）。這些試劑盒助力于特定途徑的功能分析，而不會產生跨途徑的干擾，使它們成為補體靶向藥物開發和臨床診斷中必不可少的工具。

經典途徑是由抗體（IgG或者IgM）與抗原形成的復合物與C1q（級聯反應的第一個蛋白）結合啟動的，導致C1r的激活，進而裂解C1s。這反過來激活了絲氨酸蛋白酶，導致C4和C2的裂解，形成C4b2a（C3轉化酶），進而裂解C3成C3a和C3b。C3a作為炎癥細胞的招募因子（過敏毒素），而C3b則與C4b2a復合物結合形成C5轉化酶（C4b2a3b）。C5轉化酶啟動膜攻擊復合物（MAC）的形成，該復合物插入膜中，在細菌膜中形成功能性孔道，導致細菌溶解。

凝集素途徑是由凝集素，甘露糖結合蛋白（MBP或血清凝集素）與入侵的外來細胞表面的甘露糖或N-乙酰葡萄糖胺殘基結合而啟動的。MBP在結構上與C1相似，由于其與糖殘基的結合，激活了凝集素途徑的第一個蛋白酶前體，即MBP相關絲氨酸蛋白酶（MASP1）。MASP1與Clr和CIs同源，能夠蛋白水解激活MASP2，這是凝集素途徑的第二個蛋白酶前體，與CIs相似。MASP1還可以激活C2和C4，但不是直接激活，而是在MASP-2的參與下進行。

C2和C4的激活產生了C3轉化酶，并通過經典途徑相同的反應順序，導致MAC（膜攻擊復合物）的形成。

旁路途徑的激活不需要抗體或免疫復合物，而是由任何外來表面激活，如真菌、細菌多糖、脂多糖（LPSs）、顆粒和生物材料表面。通過旁路途徑的補體激活在低速率下自發發生。C3內部硫酯基團在流體相中發生自發水解，生成C3·H2O。這種水解后的C3可以結合并激活因子B，并裂解另一個C3分子成C3a和C3b。在外來表面存在的情況下，C3b可能通過其硫酯結合位點的羰基與表面的羥基或氨基發生共價結合。C3b附著在表面有利于因子B和因子D與C3b的結合。因子D將因子B裂解成Ba和Bb，再次形成旁路途徑的C3轉化酶，C3bBb。這種附著的C3轉化酶能夠產生更多的C3b，導致正反饋放大循環。properdin（P因子）作用于穩定C3轉化酶。C3b在表面的聚集允許形成旁路途徑的C5轉化酶，C3bBbC3b，并且可以裂解C5。隨后TCC（膜攻擊復合物）的組裝與經典途徑相同。

以上三條途徑形成的C5轉化酶，均可將C5裂解為C5a和C5b片段，C5b在液相中與C6、C7結合形成C5b67，嵌入細胞膜疏水脂質層中,進而與C8、若干C9分子聚合，形成C5b-9復合物，即末端補體復合物（terminal complement complex，TCC）。TCC以兩種形式存在于體內，一是結合在細胞膜上，稱為膜攻擊復合物（membrane attack complex，MAC），即末端補體復合物（terminal complement complex，TCC）。TCC以兩種形式存在于體內，一是結合在細胞膜上，稱為膜攻擊復合物，另一種是游離在血漿中與S-蛋白結合，形成SC5b-9。

補體系統對免疫系統至關重要，由一系列蛋白質組成，幫助防御感染和促進受損細胞的清除。這一防御系統在癌癥中扮演著重要角色。雖然補體激活可以導致腫瘤細胞死亡，但補體和補體肽（過敏毒素）引起的慢性炎癥可能是促腫瘤的，促進癌癥生長。補體在腫瘤微環境中這種復雜且矛盾的作用給充分利用其在癌癥治療中的潛力帶來了挑戰。已經變得明顯的是，補體在癌癥中的作用高度依賴于特定的癌癥類型和治療策略。理解補體的多種狀態和功能對于理解其在癌癥進展和臨床結果中的復雜作用至關重要。

艾美捷補體旁路（經典丨凝集素丨篩選）途徑ELISA檢測試劑盒解決方案：

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