艾美捷東京化成（TCI）不同標記半徑的近距離標記方案

為了理解基本的生物學原理并開發新的治療方法，識別生物相互作用網絡，即互作組，是十分重要的。近距離標記，特別是光近距離標記，是實現這一目標最有效的方法之一。1) 通過照射光線，會產生短壽命的反應性活性物質探針。這些探針在溶液中擴散并共價結合到附近的生物分子上，從而賦予一個標簽。2,3,4,5,6) 例如，已有報道表明，與光反應性催化劑共價連接的抗體可以通過探針的激活來標記抗體結合蛋白周圍的微環境。這項技術不需要使用遺傳修飾技術。2)近距離標記中使用的探針的標記半徑影響著正在繪制的互作組的規模和分辨率。東京化成（TCI）提供具有不同標記半徑的商業產品，用于近距離標記。

重氮環丙烷基團，以單線態卡賓為反應性活性物質，對水極為反應。因此，標記時間僅為幾分鐘，標記半徑約為50納米。6) 相比之下，芳基疊氮基團產生三線態亞硝基作為活性物質，對水的反應性較慢。因此，標記過程大約需要10分鐘，并且可以實現50-100納米的標記半徑。6,7,8,9)

此外，東京化成（TCI）還提供雙功能光反應性標記劑，這些標記劑可以在重氮環丙烷基團處進行光交聯，并且具有炔基基團作為構建塊。

艾美捷東京化成（TCI）近距離標記相關產品：

生物素化試劑：

B6572 Biotin-PEG3-Dz

B6585 Biotin-PEG3-PhN?

B6580 Biotin-PEG3-TFPA

沒有生物素結構的構建塊：

N1200   4-Nitrophenyl [2-[3-[(Prop-2-yn-1-yloxy)methyl]-3H-diazirin-3-yl]ethyl]Carbonate

P2843   2-[3-[(Prop-2-yn-1-yloxy)methyl]-3H-diazirin-3-yl]ethan-1-ol

其它相關產品：

S0966   Streptavidin FITC Conjugate

T3885   Streptavidin R-PE Conjugate

F1243   6-FAM-PEG3-Azide

J0039   JQ-1 Carboxylic Acid

D5887   NHS-SS-Diazirine (=SDAD)

東京化成（TCI）近距離標記文獻參考：

1) In Vivo Proximity Labeling for the Detection of Protein–Protein and Protein–RNA Interactions

D. B. Beck, V. Narendra, W. J. Drury 3rd, R. Casey, P. W. Jansen, Z. F. Yuan, B. A. Garcia, M. Vermeulen, R. Bonasio, J. Proteome Res. 2014, 13, 6135.

2) Microenvironment mapping via Dexter energy transfer on immune cells

J. B. Geri, J. V. Oakley, T. Reyes-Robles, T. Wang, S. J. McCarver, C. H. White, F. P. Rodriguez-Rivera, D. L. Jr. Parker, E. C. Hett, O. O. Fadeyi, R. C. Oslund, D. W. C. MacMillan, Science 2020, 367, 1091.

3) Photoproximity Labeling of Sialylated Glycoproteins (GlycoMap) Reveals Sialylation-Dependent Regulation of Ion Transport

C. F. Meyer, C. P. Seath, S. D. Knutson, W. Lu, J. D. Rabinowitz, D. W. C. MacMillan, J. Am. Chem. Soc. 2022, 144, 23633.

4) Tracking chromatin state changes using nanoscale photo-proximity labelling

C. P. Seath, A. J. Burton, X. Sun, G. Lee, R. E. Kleiner, D. W. C. MacMillan, T. W. Muir, Nature 2023, 616, 574.

5) Photoproximity Labeling from Single Catalyst Sites Allows Calibration and Increased Resolution for Carbene Labeling of Protein Partners In Vitro and on Cells

G. B. Thomas, W. W. B. Paul, K. E. Susanna, R. B. James, L. K. Lisa, G. Virginia, K. L. Kevin, A. W. James, ACS Cent. Sci. 2024, 10, 199.

6) Targeted activation in localized protein environments via deep red photoredox catalysis

N. E. S. Tay, K. A. Ryu, J. L. Weber, A. K. Olow, D. C. Cabanero, D. R. Reichman, R. C. Oslund, O. O. Fadeyi, T. Rovis, Nat. Chem. 2023, 15, 101.

7) Radius measurement via super-resolution microscopy enables the development of a variable radii proximity labeling platform

J. V. Oakley, B. F. Buksh, D. F. Fernández, D. G. Oblinsky, C. P. Seath, J. B. Geri, G. D. Scholes, D. W. C. MacMillan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2022, 119, e2203027119.

8) Photoaffinity labeling in target- and binding-site identification

E. Smith, I. Collins, Future Med. Chem. 2015, 7, 159.

9) Photoactivatable Lipid Probes for Studying Biomembranes by Photoaffinity Labeling

Y. Xia, L. Peng, Chem. Rev. 2013, 113, 7880.

10) Labeling Preferences of Diazirines with Protein Biomolecules

A. V. West, G. Muncipinto, H. Wu, A. C. Huang, M. T. Labenski, L. H. Jones, C. M. Woo, J. Am. Chem. Soc. 2021, 143, 6691.

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