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FibriCol,牛去端肽膠原溶液在細胞培養中的應用探究

發布者:艾美捷科技    發布時間:2024-02-19     
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FibriCol 膠原蛋白因其純度(>99% 膠原蛋白含量)、功能性和最接近天然的膠原蛋白而被譽為所有膠原蛋白的標準。 FibriCol 是從牛皮中分離出來的,這些牛皮來自美國唯1受控的封閉牛群。

Advanced BioMatrix 的制造工藝符合嚴格的質量標準,經證明可以產生無與倫比的批次間一致性。 FibriCol 膠原蛋白大約 97% 為 I 型膠原蛋白,其余為 III 型膠原蛋白。通過凝膠滲透色譜法測得,它含有高單體含量。 

FibriCol 膠原蛋白的濃度約為 10 mg/mL。 FibriCol 是可溶于 0.01 N HCl 的去端肽膠原蛋白,因此 pH 值約為 2.0。 

FibriCol 膠原蛋白非常適合需要高濃度膠原蛋白的應用。 FibriCol 經過無菌過濾并作為即用型溶液提供。


FibriCol,牛去端肽膠原溶液


艾美捷FibriCol,牛去端肽膠原溶液,10 mg/ml,20 mL(ABM-5133-20ML)3D凝膠制備程序:

1. 緩慢地將冷卻的10倍濃縮PBS或10倍培養基的1份與冷卻的膠原溶液的8份輕輕混合/旋轉。

2. 使用無菌0.1M氫氧化鈉將混合物的pH值調整至7.0-7.5。仔細監測pH值調整(pH計、酚紅或pH試紙)。

3. 用無菌水將最終體積調整為總量的10份。

4. 為防止凝膠化,保持混合物的溫度在2-10攝氏度。

5. 要形成凝膠,將溫度升至37攝氏度。凝膠形成需要大約40分鐘。


儲存/穩定性:該產品存放在2-10攝氏度,并在冷凍冰袋上發貨。請勿冷凍。產品標簽和每個特定批次的分析證書上列有有效期限。只有在按照指示處理和儲存產品時,有效期限才適用。


注意事項和免責聲明:本產品僅供研究與開發使用,不適用于人類或其他用途。請參閱材料安全數據表以獲取有關危害和安全操作規范的信息。


FibriCol,牛去端肽膠原溶液文獻參考:

1. Tanzer, M. L., Cross-linking of collagen. Science,180(86), 561-566 (1973).

2. Bornstein, P., and Sage, H., Structurally distinct collagen types. Ann. Rev. Biochem., 49, 957-1003(1980).

3. Tomasek, J.J., and Hay, E.D., Analysis of the role of microfilaments in acquisition and bipolarity and elongation of fibroblasts in hydrated collagen gels. J. Cell Biol., 99, 536-549 (1984).

4. Roeder, B.A., et al., Tensile mechanical properties of three-dimensional type I collagen extracellular matrices with varied microstructure. J. Biomech. Eng., 124, 214-222 (2002).

5. Sato, M., et al., 3-D Structure of extracellular matrix regulates gene expression in cultured hepatic stellate cells to induce process elongation. Comp Hepatol., Jan 14;3 Suppl 1:S4 (2004).

6. Li, G.N., et al., Genomic and morphological changes in neuroblastoma cells in response to three-dimensional matrices. Tissue Eng., 13, 1035-1047 (2007).

7. Wozniak, M.A., and Keely, P.J., Use of three-dimensional collagen gels to study mechanotransduction in T47D breast epithelial cells. Biol. Proced. Online, 7,144-161 (2005).

8. Karamichos, D., et al., Regulation of corneal fibroblast morphology and collagen reorganization by extracellular matrix mechanical properties. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 48, 5030-5037 (2007).


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