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特色產品豬胰腺α-淀粉酶(PPA)在內部鍵處作用于大型線性碳水化合物聚合物。水解產物具有α構型。α-淀粉酶活性存在于所有生物體中;然而,即使在單個物種的不同組織中,酶也存在顯著差異。

特異性:
α-淀粉酶催化含有3個或更多α-1,4-糖苷鍵的多糖中內部α-1,4-葡萄糖苷鍵的水解,產生麥芽糖和葡萄糖的混合物。另見Takeshita和Hehre(1975年)。
組成:
該酶是一種糖蛋白(Beaupoil-Abadie等人1973年)。它由大約475個殘基組成的單一多肽鏈,有兩個自由巰基,四個二硫鍵,并且含有一個緊密結合的Ca2+(Granger等人1975年,Steer等人1974年)。它以兩種形式存在(PPAI和PPAII),這兩種形式具有相同的酶性質和55.4 kDa的分子量,僅在電泳遷移率和pI上有所不同(Cozzone等人1970b年,Marchis-Mouren和Pasero 1967年,Darnis等人1999年)。
PPA的兩種形式的結構由一個主要的A域(殘基1-99和170-404)組成,該域組織為一個(α/β)8桶,包含一個環(B域)。緊隨其后的是C端域C(殘基405-496),這是一個十β鏈的希臘鑰匙圖案(Darnis等人1999年)。
分子特征:
動物α-淀粉酶由兩個位點編碼,amy1(唾液)和amy2(胰腺)。完整的amy cDNA長度為1565 bp。它包含一個15個氨基酸的信號肽和一個1536-nt的開放閱讀框(ORF)。一個29-nt的3'非編碼區域后面是一個短的poly(A)尾。
動物α-淀粉酶包含五個保守區域,包括四個在(α/β)8桶周圍或附近的區域,以及一個在域B的C端附近的短序列(Janecek 1993年,Svensson 1994年,Janecek和Balaz 1995年)。人和豬胰腺α-淀粉酶的同一性為87.1%,僅有64個氨基酸替換。小鼠和大鼠α-淀粉酶與豬α-淀粉酶的同一性為85.5%。氨基酸304-310在哺乳動物α-淀粉酶中是保守的,被認為涉及酶機制(Darnis等人1999年)。
應用:
乙醇生產
減少淀粉或糖原分子
艾美捷Worthingtonα-淀粉酶(9000-85-5)的特性:
CATH分類
類別:Alpha Beta;主要Alpha
架構:Alpha-Beta桶;三明治
拓撲:TIM桶;免疫球蛋白樣
分子量:
51.0-54.0 kDa(Cozzone等人1970a年)
55.4 kDa(SDS-PAGE)(Alkazaz等人1996年)
最佳pH值:7.0
等電點:
PPAI:7.5(Ajandouz等人1995年)
PPAII:6.4(Ajandouz等人1995年)
消光系數:
133,870 cm-1 M-1(理論)
E1%, 280 = 26(Caldwell等人1952年)
激活劑:
氯離子是必需的。(另見O’Donnell等人1975年關于膽汁鹽的影響)
鈣和氯離子對穩定性是必要的。
抑制劑:
酚類化合物(Funke和Melzig 2005年)
植物提取物(Karthic等人2008年,Buonocore等人1985年)
尿素和其他酰胺試劑(Toralballa和Eitingon 1967年)
文獻參考:
Agarwal, R. and Henkin, R.
Metal Binding Characteristics of Human Salivary and Porcine Pancreatic Amylase , J Biol Chem 262 , 2568 , 1987
Allen, P. and Whelan, W.
The Mechanism of Carbohydrase Action. 9. Hydrolysis of Salep Mannan by Preparations of Alpha-Amylase , Biochem J 88 , 69 , 1963
Aoshima, H. , Manabe, T. , Hiromi, K. and Hatano, H.
Effect of Photooxidation of Bacterial Liquefying alpha-Amylase Dependent on the Degree of Polymerization of Linear Substrates , Biochim Biophys Acta 341 , 497 , 1974
Babbar, I. , Powar, V. and Jagannathan, V.
Crystallization of alpha-Amylase from Bacillus subtilis , Biochim Biophys Acta 65 , 347 , 1962
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