[干冰]SUMO E1活化酶，賦能蛋白修飾實驗

SUMO（小泛素相關修飾因子）是一種類似泛素的家族成員，它調節著廣泛的細胞關鍵事件。蛋白質的SUMO化會改變它們的細胞內定位、穩定性以及與其他蛋白質的相互作用。SUMO通過一系列事件與底物結合，這些事件包括：通過E1酶（SAE1/SAE2）激活、涉及E2酶（UBC9）的結合，以及通過E2和E3蛋白連接酶的協同作用對底物進行修飾。SUMO和Nedd8通路利用單一的E1和E2，結合幾種已知的E3。二聚體激活酶E1利用ATP腺苷化所有SUMO蛋白的C末端甘氨酸殘基，與SAE2的半胱氨酸殘基形成高能硫酯鍵。

艾美捷[干冰]SUMO E1活化酶：

貨號：SU-0101-0025  

純度：>80%  

分子量：39 kDa和73 kDa  

數量：25 ?g  

物理狀態：液體  

緩沖液：20 mM Tris，150 mM NaCl，2 mM β-巰基乙醇，10%甘油  

來源：源自大腸桿菌的重組人源酶  

標簽：帶有His6標簽的SAE1和無標簽的SAE2  

活性：體外結合使用100 nM  

儲存：-80°C。避免反復凍融。

文獻參考：

1. Johnson, E.S. Protein modification by SUMO. Annu. Rev. Biochem. 73, 355–382 (2004)

2. Melchior, F. SUMO–nonclassical ubiquitin. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 16, 591–626 (2000)

3. Boggio R et al. A mechanism for inhibiting the SUMO pathway. Mol Cell. 16(4):549-61(2004)

4. Lin, D. et al. Identification of a substrate recognition site on Ubc9. J. Biol. Chem. 277, 21740–21748 (2002)