SBI：ExoELISA-ULTRA BamA Complete Kit

在病原體檢測和細菌感染機制研究中，革蘭氏陰性菌釋放的外膜囊泡（OMVs）因其攜帶毒力因子、參與免疫逃逸和細胞間通訊而成為關鍵靶標。然而，傳統OMV檢測方法受限于抗體特異性不足、交叉反應性弱及靈敏度低等問題。SBI公司推出的ExoELISA-ULTRA BamA Complete Kit，以革蘭氏陰性菌高度保守的BamA蛋白為靶點，結合革命性DNA適配體技術，為科研與診斷領域提供高效、靈敏的OMV檢測解決方案。

產品原理：精準靶向革蘭氏陰性菌特有標志物

EXEL-ULTRA BamA試劑盒采用直接酶聯免疫吸附試驗（ELISA）原理，專門針對革蘭氏陰性菌外膜囊泡特有的BamA蛋白標志物。靶向BamA，即鎖定革蘭氏陰性菌外膜生物發生的核心機制，確保檢測的特異性與廣譜性。

實驗流程簡單高效：首先將樣本中的OMV顆粒直接固定于微孔板中，隨后加入特異性檢測抗體與BamA蛋白結合，最后通過酶標反應進行定量檢測。試劑盒包含標準品曲線，可精確計算樣本中的OMV數量。

核心優勢：為什么選擇EXEL-ULTRA BamA試劑盒

與傳統方法相比，EXEL-ULTRA BamA試劑盒具有顯著優勢：

卓越靈敏度：檢測限低至1μg級OMV蛋白，即使樣本量極少也能獲得準確結果

高效便捷：整個操作流程僅需4小時，無需過夜孵育，大幅提升研究效率

卓越特異性：針對BamA蛋白的特異性抗體避免交叉反應，確保結果準確可靠

寬泛適用性：兼容多種樣本來源（培養上清、血清、組織勻漿等）和多種提取方法

定量精準：提供標準品曲線，可實現OMV的絕對定量而非相對定量

技術突破：DNA適配體取代傳統抗體  

本試劑盒采用GN6 DNA適配體作為檢測分子，其優勢遠超傳統抗體：  

-廣譜交叉反應性：GN6適配體可識別多種革蘭氏陰性菌（包括致病菌）OMVs表面靶標，突破單一菌種檢測局限。  

-超高靈敏度：最低檢測限達25 ng/mL OMV樣本，可捕獲痕量生物標志物。  

-穩定性強：核酸適配體耐高溫、易修飾，避免抗體易失活的缺陷。  

應用場景廣泛  

1. 感染性疾病研究：追蹤OMV介導的炎癥反應與免疫調節機制；  

2. 病原體快速診斷：結合ELAA技術（酶聯適配體分析），實現敗血癥、腦膜炎等感染的早期篩查；  

3. 生物恐怖防控：廣譜檢測多種革蘭氏陰性菌OMVs，助力生物安全監測；  

4. 藥物開發：評估抗菌藥物對細菌外膜完整性的影響。  

技術對比：為何選擇ELISA方法進行OMV定量

與傳統方法相比，ELISA技術具有明顯優勢：

實驗流程：簡單四步，獲得精準結果

EXEL-ULTRA BamA試劑盒的實驗操作極為簡便：

1. 樣本制備（30分鐘）：制備標準品稀釋系列和處理待測樣本

2. 板條孵育（2小時）：將樣本加入微孔板，使OMV與板結合

3. 抗體檢測（1小時）：加入特異性檢測抗體

4. 顯色讀數（30分鐘）：加入底物顯色，酶標儀讀取OD值

所有試劑均包含在試劑盒中，包括標準品、檢測抗體和底物溶液，開盒即用，無需額外準備。

圖 1.ExoELISA-ULTRA BamA 標準曲線顯示，在 3.61×10^9 個OMV的范圍內具有良好的線性關系。通過常見的OMV分離方法（超速離心和 ExoBacteria OMV分離試劑盒）分離出的OMV的 450 納米吸光度值完全落在該檢測方法的標準曲線范圍內。

為何選擇SBI ExoELISA-ULTRA BamA Kit？  

·靶點權威性：直擊外膜組裝核心蛋白BamA，數據可靠性經多篇頂刊驗證；  

·技術前瞻性：適配體技術獲《Nature》子刊認可，代表檢測領域新方向；  

·結果可重復性：嚴格質控確保批次間一致性，助力高水平研究發表。  

立即升級您的OMV檢測方案！   

EXEL-ULTRA-BamA-1檢測試劑盒代表了細菌外膜囊泡研究技術的重大飛躍，為科研人員提供了可靠、高效、精準的定量工具。

無論您致力于病原機制研究、疫苗開發還是基礎微生物學研究，這款試劑盒都將成為您探索微觀世界的得力助手。

讓不可見的細菌通訊變得可見，讓復雜的研究變得簡單——選擇EXEL-ULTRA-BamA-1檢測試劑盒，解鎖革蘭氏陰性菌研究的新可能！

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本產品僅供科研參考，不可用于臨床診斷。產品詳情以官方說明書為準。

參考文獻：

1. Doyle MT, Bernstein HD. BamA forms a translocation channel for polypeptide export across the bacterial outer membrane. Mol Cell. 2021 May 6; 81(9):2000-2012.e3. doi: 10.1016/j.molcel.2021.02.023.

2. Li Y, et al. Identification of a Compound That Inhibits the Growth of Gram-Negative Bacteria by Blocking BamA-BamD Interaction. Front Microbiol. 2020 Jun 19; 11:1252. doi: 10.3389/fmicb.2020.01252.

3. Voulhoux R, et al. Role of a highly conserved bacterial protein in outer membrane protein assembly. Science. 2003 Jan 10; 299(5604):262-5. doi: 10.1126/science.1078973.

4. Hong J, Dauros-Singorenko P, Whitcombe A, Payne L, Blenkiron C, Phillips A, Swift S. Analysis of the Escherichia coli extracellular vesicle proteome identifies markers of purity and culture conditions. J Extracell Vesicles. 2019 Jun 24;8(1):1632099. doi: 10.1080/20013078.2019.1632099.

5. Pavlova O, et al. Mechanistic link between β barrel assembly and the initiation of autotransporter secretion. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013 Mar 5; 110(10):E938-47. doi: 10.1073/pnas.1219076110.

6. Vieira de Araujo AE, et al. Cross-reactivity and immunotherapeutic potential of BamA recombinant protein from Acinetobacter baumannii. Microbes Infect. 2021 May-Jun; 23(4-5):104801. doi: 10.1016/j.micinf.2021.104801.